一、抗體的功能有哪些？ 

(1)特異性結合抗原：抗體本身不能直接溶解或殺傷帶有特異抗原的靶細胞，通常需要補體或吞噬細胞等共同發揮效應以清除病原微生物或導致病理損傷。然而，抗體可通過與病毒或毒素的特異性結合，直接發揮中和病毒的作用。  

(2)激活補體：IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑激活補體，凝聚的IgA、IgG4和IgE可通過替代途徑激活補體。  

(3)結合細胞：不同類別的免疫球蛋白，可結合不同種的細胞，參與免疫應答。  

(4)可通過胎盤及粘膜：免疫球蛋白G(IgG)能通過胎盤進入胎兒血流中，使胎兒形成自然被動免疫。免疫球蛋白A(IgA)可通過消化道及呼吸道粘膜，是粘膜局部抗感染免疫的主要因素。  

(5)具有抗原性：抗體分子是一種蛋白質，也具有刺激機體產生免疫應答的性能。不同的免疫球蛋白分子，各具有不同的抗原性。  

(6)抗體對理化因子的抵抗力與一般球蛋白相同：不耐熱，60～70℃即被破壞。各種酶及能使蛋白質凝固變性的物質，均能破壞抗體的作用。抗體可被中性鹽類沉淀。在生產上常可用硫酸銨或硫酸鈉從免疫血清中沉淀出含有抗體的球蛋白，再經透析法將其純化。  

(7)通過與細胞Fc受體結合發揮多種生物效應。 

①調理作用   IgG、IgM的Fc段與吞噬細胞表面的FcγR、FcμR結合，增強其吞噬能力，通常將抗體促進吞噬細胞吞噬功能的作用稱為抗體的調理作用 (opsonization)。  

②發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用。

二、抗體的結構 

抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。

（1）抗體重鏈和輕鏈 

重鏈  免疫球蛋白中分子量較大的、含440個氨基酸的肽鏈。根據其恒定區抗原性的不同分為μ、γ、α、δ和ε五類，相應的免疫球蛋白分別為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。 

輕鏈  Ig輕鏈的分子質量約25kDa，約含210個氨基酸殘基。輕鏈有兩種：κ鏈和λ鏈，這兩種輕鏈決定了Ig的型別。一個天然的Ig分子兩條輕鏈總是相同的，但在同一個體內可存在分別帶有κ或λ鏈的抗體分子。不同種屬生物體內兩型輕鏈的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ鏈：λ鏈約為2：1，而在小鼠的比例為20：1。

（2）抗體的Fab段和Fc段 

Fab段為抗原結合片段（fragment of antigen binding，Fab），相當于抗體分子的兩個臂，由一個完整的輕鏈和重鏈的VH和CH1結構域組成。Fc段為可結晶段（fragment  crystallizable，Fc）相當于Ig的CH2和CH3結構域，是Ig與效應分子或者細胞相互作用的部位。Fab段包含完整的可變區，以及恒定區的CH1區域。Fc段僅指Ig恒定區CH2和CH3的區域，相當于Y字結構下面那一部分。 

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